<<
>>

4.1 Разработка способа разложения УФ-спектров поглощения хромопротеидов на составляющие светопоглощения апобелковой и небелковой компонент

Большую роль в поддержании нативной структуры и функционировании сложных белков играют прочно связанные с ними простетические группы. Среди белков, содержащих такие группы, хромопротеиды занимают особое положение, так как они обладают интенсивными полосами поглощения в ближнем УФ- и видимом диапазонах спектра.

Это обстоятельство позволяет широко использовать методы спектрального анализа при исследовании структурно-функциональных свойств данных макромолекул [4, 52, 57, 126, 167].

Вместе с тем, из-за перекрытия спектров поглощения простетических групп и апобелка в средневолновом УФ-диапазоне, изучение спектральных свойств этих частей хромопротеида в составе макромолекулы затруднено [28].

Разделение физико-химическими методами белка на отдельные составляющие зачастую приводит к весьма ненадежным результатам исследований вследствие нарушения системы внутримолекулярных взаимодействий. При этом изменения в локальном окружении хромофоров зачастую влекут за собой соответствующие изменения их спектральных свойств. В конечном итоге дезинтеграция макромолекулы может приводить, например, к окислению сульгидрильных групп апобелка или железа простетических групп, т.е. затрагивается непосредственно структура хромофоров [55, 68].

Таким образом, выделение той или иной составляющей биополимера вызывает различную по степени модификацию частей макромолекулы, что ведет к различию в спектрах поглощения изолированных апобелковой и небелковой компонент относительно их спектров поглощения в нативной макромолекуле.

Возможным путем исследования спектров поглощения различных типов хромофорных групп, входящих в состав белка, является разложение его интегрального спектра поглощения математическими методами, которые лишены рассмотренных недостатков (но имеющих, безусловно, свои ограничения).

Исходя из вышеизложенного, нами предложен и продемонстрирован на примере гемоглобина способ разложения УФ-спектра поглощения хромопротеидов на составляющие светопоглощения апобелковой и небелковой компонент в диапазоне длин волн 240,0-320,0 нм с помощью аддитивной модели.

В ходе работы для гемоглобина также определена относительная доля поглощения его апобелка и гемовых групп как функция от длины волны, а также интегральная относительная доля поглощения последних в указанном диапазоне длин волн.

В основу предлагаемого способа разложения интегрального спектра поглощения хромопротеида на апобелковую и небелковую составляющие, положен следующий алгоритм с определенными условиями и допущениями:

1) Вклад апобелковой и небелковой компонент в спектр поглощения белка представляется аддитивной моделью общего вида:

A + B = C, (28)

где А и B — взаимосвязанные спектры поглощения апобелка и его простетических групп, которые необходимо найти, а C — известный спектр поглощения белковой макромолекулы.

2) Используемый диапазон длин волн должен быть практически свободен от поглощения пептидными группами белка.

3) В качестве исходной модели спектра поглощения апобелка (A0) используется аддитивная модель спектра, которая получена в результате суммирования парциальных спектров поглощения аминокислот, входящих в состав макромолекулы.

4) Исходная модель спектра поглощения небелковой компоненты (B0) получается вычитанием А0 из C.

5) Повышение степени соответствия модельного спектра А0 к целевому спектру А достигается смещением А0 по оси абсцисс на величину, необходимую для компенсации сдвига относительно спектра C (его апобелковой составляющей). В результате вычислений получается смещенный на Ах модельный спектр А\.

6) Предполагается [23, 28, 60], что существующая разность в

интенсивности, ширине и форме полос поглощения боковых групп аминокислот для спектров А0 и А не столь значительна и может быть нивелирована аппроксимацией (п. 10 и 11 алгоритма).

7) Необходимая величина спектрального сдвига (Ах) задается формальным критерием.

8) Полученный вычитанием спектра А1 из C, спектр B1, используется, в том числе, как тест на корректность и эффективность трансформации спектра А0.

9) Эмпирическим критерием оптимально заданной величины Ах по этому тесту является минимальное присутствие «отпечатков» полос поглощения хромофоров аминокислотных остатков в модельном спектре B1.

10) Для устранения дефектов спектра B1, обусловленных остаточным присутствием «следов» полос поглощения хромофоров аминокислот, выполняется его аппроксимация по заданному критерию. В результате получается итоговый модельный спектр поглощения простетических групп (B).

11) Вычитанием B из C рассчитывается итоговый модельный спектр поглощения апобелка (А).

12) Сравнением вторых производных спектров А и B (их экстремумов) осуществляется оценка корректности выполненных преобразований.

Мы апробировали предложенный алгоритм на спектрах поглощения гемоглобина и свободных аминокислот, полученных в экспериментах по протоколу: вариант «А» (см. 3.1, табл. 1).

На рис. 28 приведены рассчитанные ранее молярные показатели поглощения спектра гемоглобина (кривая 1), и полученная путем суммирования парциальных спектров светопоглощения аминокислот аддитивная модель спектра

в,

Рис. 28. Спектры поглощения гемоглобина и его аддитивной

модели по апобелку

Обозначения: гемоглобин (1), его аддитивная модель по апобелку (2); s — молярный показатель поглощения

Примечание: пики «274,2» и «275,6» определены из

недифференцированных спектров, пики «291,2» и «288,4» — по второй производной; протокол эксперимента — вариант «А»

поглощения апогемоглобина (А0) (рис. 28, кривая 2; рис. 29, кривая 1) в исследуемом диапазоне длин волн [41].

Вычитанием из спектра поглощения гемоглобина (C) спектра А0 получена модель спектра поглощения гемовой составляющей (В0) (рис. 30, кривая 1). Предварительный анализ показал, что спектр простетических групп имеет, вероятно, одну полосу поглощения.

Наблюдаемые возмущения в спектре В0 представляют собой ожидаемые дефекты, обусловленные разностью в положении полос в спектрах поглощения боковых групп аминокислот в составе макромолекулы (целевой спектр А) относительно таких полос в спектре А0.

При смещении по абсциссе спектра А0 относительно C необходимо выработать критерий (п. 7 алгоритма), на основании которого будет задано численное значение для такого сдвига.

В качестве простого критерия, используемого для вычисления Ах, может выступить разность пиков поглощения двух спектров: белка (гемоглобина) с Xmax=274,2 нм и модели спектра апобелка (А0) с Xmax=275,6 нм. Значение Ах составило -1,4 нм, что не согласуется с полученными ранее данными по растворам альбумина [28] и результатам наших исследований [41]. Таким образом, в отличие от простых белков, данный способ расчета Ах по отношению к спектрам поглощения гемоглобина неадекватен. Это связано с присутствием в составе биополимера гемовой компоненты, один из пиков поглощения которой находится в области спектра с длиной волны менее 275,6 нм.

Другой критерий, эффективность которого мы проанализировали, заключается в определении Ах, основанном на сопоставлении однозначно идентифицируемых полос поглощения [41], принадлежавших аминокислоте одного типа и имеющей максимальную долю (как произведение молярного показателя поглощения на количество аминокислотных остатков) в спектре поглощения белка (C) и в спектре А0. Такой аминокислотой в спектре гемоглобина является триптофан (см. 3.2, рис. 20-21, табл. 6). Один из пиков поглощения аминокислоты в спектре гембелка соответствует длине волны 291,2 нм, в модельном спектре апобелка — 288,4 нм. Величина Ах составила при этом

Рис. 29. Модели спектров поглощения по апобелку в диапазоне

длин волн 250-300 нм

Обозначения: исходная модель (1), модель со смещением по шкале длин волн (2), модель со смещением по шкале волновых чисел (3), зависимость уширения смещенного по волновому числу спектра относительно спектра со смещением по длине волны (4); е — молярный показатель поглощения; |ДХ| — модуль значения

уширения по шкале длин волн для спектра модели (3) относительно (2)

Примечание: области положительного и отрицательного

уширения спектра показаны знаком «+» и «-» соответственно; ^259,6 — значение поглощения, которому соответствует

одинаковый аргумент по шкале длин волн и волновых чисел для моделей (2) и (3); протокол эксперимента — вариант «А»

в,

Рис.

30. Модельный спектр поглощения гемовой составляющей в диапазоне длин волн 245-305 нм

Обозначения: исходная модель B0, как разность C-A0 (1), модель В\, как разность C~A\, т.е. после смещения апобелковой аддитивной модели по шкале длин волн (2), по шкале волновых чисел (3); s — молярный показатель поглощения

Примечание: протокол эксперимента — вариант «A»

+2,8 нм. Этот результат хорошо согласуется с литературными данными [28].

Однако для белков, спектр поглощения которых в большей степени определяется отличными от триптофана аминокислотами, могут быть определенные трудности в выборе длин волн, по которым будет произведено вычитание. Так, например, в случае тирозина, его пики поглощения могут быть взаимно нивелированы в спектре макромолекулы белка, находящимися рядом локальными максимумами триптофана (см. 3.3, рис. 27) [41].

Так как белки имеют различный аминокислотный состав, то при вычислении Ах, в качестве реперных точек могут быть использованы любые пики поглощения разных по своему типу аминокислот с высокой парциальной долей поглощения соответствующей боковой группы. Однако данный подход не позволяет его использовать в качестве универсального из-за неодинакового спектрального сдвига пиков поглощения различающихся по своему типу радикалов аминокислот, что может давать в конечном итоге различные Ах, и как следствие — разные модельные спектры апобелка (Э1).

Этот подход имеет также и другой недостаток. Если сравниваемые пики поглощения будут иметь относительно узкую полуширину, и доля площади пиков этих полос в спектре будет невысокой, то это, в свою очередь, может привести к дополнительным артефактам. То есть, такие пики поглощения будут нерепрезентативны по отношению ко всей площади сравниваемых спектров А0 и С.

При использовании в качестве критерия некоторого усредненного значения, например, для пар точек 274,2/291,2 и 275,6/288,4, получается величина +0,7 нм. Это значение ниже минимальной разности по длине волны между экспериментальным и модельным спектрами (+1,2 нм), полученной нами ранее для остатков фенилаланина [41].

Другими словами, смещение спектра А0 на Ах меньше, чем минимальное смещение для полос поглощения аминокислоты, радикал которой наименее подвержен возмущениям микроокружения среды.

В связи с этим, мы отказались от подходов, базирующихся на вычислениях Ах по разности положения реперных точек в спектрах поглощения А0 и С. Для того чтобы получить более достоверные значения Ах, необходимо сопоставить эти спектры по всем измеренным точкам диапазона. В таком случае ординаты спектров А0 и C можно представить в виде модели парной линейной регрессии. В качестве критерия оценки степени соответствия (подобия) в спектрах поглощения можно использовать линейный коэффициент корреляции (коэффициент корреляции Пирсона, г) или его квадрат — коэффициент достоверности аппроксимации (т.е. коэффициент детерминации) [43].

Таким образом, сравнение спектров А0 и C можно рассматривать как кросс-корреляцию сигналов, где взаимная корреляционная функция описывает степень их подобия (r) и взаимное расположение по оси абсцисс (Ах).

Смещая модельный спектр (А0) относительно спектра гембелка (C) в длинноволновую область, можно найти максимум коэффициента корреляции (r), которому соответствует определенное значение Ах. Так как величина r будет рассчитана по парам двух массивов в диапазоне 240,0-320,0 нм, то исходные спектры поглощения аминокислот, по которым построен модельный спектр (А0), должны быть получены в расширенном (к области меньших значений) диапазоне: 230,0-320,0 нм. Это позволяет смещать спектр А0 на максимальную величину Ах вплоть до 10,0 нм с инкрементом 0,2 нм и соответствующим максимальным количеством шагов (n) 50.

Однако в наших расчетах (рис. 31, кривая 1), с увеличением Ах коэффициент корреляции неуклонно снижался. Вторая производная по коэффициенту корреляции ожидаемо не позволила обнаружить максимум r для Ах. Мы проанализировали эти данные и установили, что величина r в таком тесте очень сильно зависит от глобальных изменений в спектре поглощения, но практически не учитывает особенностей его тонкой структуры.

Принимая во внимание вышесказанное, нами был вычислен коэффициент корреляции второй производной спектра гемоглобина (C) и модели спектра по апобелку (А0) (рис. 32, кривая 1). Максимум величины r соответствовал Ах=+2,0 нм (против +2,8 нм, в случае оценки по пику триптофана, -1,4 нм по абсолютной разности и +0,7 нм по среднему значению для рассмотренных ранее полос

-0.0 -135.9 -271.7 -407.6 -543.5 Av, См-1

Рис. 31. Зависимость коэффициента корреляции от шага смещения для недифференцированного модельного спектра апобелка относительно такового для нативного гемоглобина

Обозначения: аргументом выступает длина волны (1), волновое число (2); r — коэффициент корреляции

Примечание: протокол эксперимента — вариант «A»

-0.0 -135.9 -271.7 -407.6 -543.5 Av, См-1

Рис. 32. Зависимость коэффициента корреляции от шага смещения второй производной модельного спектра апобелка относительно такового для нативного гемоглобина

Обозначения и примечания как на предыдущем рисунке

поглощения (рис. 28)). Смещенный на АХ модельный спектр (Л{) представлен на рис. 29, кривая 2. Соответствующий ему вычисленный модельный спектр поглощения гемовой компоненты (Si) изображен на рис. 30, кривая 2. Следовательно, нам удалось существенно снизить дефекты полученного спектра поглощения небелковой составляющей путем сдвига модельного спектра (Л0) предложенным способом (п. 8 и 9 алгоритма).

Как известно, сдвиги в спектрах поглощения белков связаны с изменением энергии переходов хромофоров [23, 28]. Следовательно, для компенсации спектрального сдвига для модели спектра (Л0) относительно спектра белка (C) все вычисления более правильно выполнять в шкале абсцисс, линейно пропорциональной энергии таких переходов. Обычно в ИК-спектроскопии этой шкале соответствует волновое число (v, см-1), радиофизике — частота (v, Гц), физике элементарных частиц — непосредственно энергия (E, эВ).

Для того чтобы оценить, насколько целесообразно выполнять смещение модельного спектра Л0 относительно C в координатах обратных длине волны, мы получили модельный спектр Л1, где аргументом является волновое число, и сравнили полученный спектр В1 с предыдущим результатом.

Значения длин волн были конвертированы в соответствующие значения волновых чисел в диапазоне от 230,0 нм до 320,0 нм (т.е., от 43478,30 см-1 до 31250,00 см-1 соответственно). Чтобы обеспечить эквивалентное количество точек спектра, теперь уже в линейной шкале волновых чисел, этот диапазон был разделен на k одинаковых интервалов с декрементом 27,17 см-1, где k=(320-230)/0,2=450. Таким образом, увеличение длины волны с 230,0 нм на 27,17 см-1 при ней соответствует изменению на 0,14 нм; с 240,0 нм — на 0,16 нм и с 320,0 нм — на 0,28 нм.

Рассчитаны коэффициенты корреляции для спектров поглощения, где аргументом выступает волновое число (рис. 31, кривая 2). По отношению к предыдущему способу (рис. 31, кривая 1) следует отметить более выраженный характер снижения величины г, что может косвенно указывать на большую чувствительность по абсциссе обратной длине волны. Вторая производная также

ожидаемо не позволила выявить максимум этой функции.

Нами был вычислен коэффициент корреляции второй производной спектров гемоглобина (C) и модели спектра по апобелку (A0) (рис. 32, кривая 2). Максимум величины r соответствовал Дх=-298,9 см-1. Сопоставляя величины коэффициентов корреляции для осей абсцисс X и v (рис. 32), и полуширину их максимумов, можно утверждать, что использование волновых чисел в качестве абсциссы дает лучшие результаты.

Кроме того, максимум на кривой 2 (рис. 32) имеет еще меньшую полуширину, чем представлено на данном рисунке. Это обусловлено тем, что кривые 1 и 2 связаны между собой только лишь количеством шагов смещения (n=25) в длинноволновую область спектра (т.е., ДХ=2,0 нм и Ду=-298,9 см-1 по определению не эквивалентны друг другу). Максимальное значение Ду=-679,3 см-1 на шкале соответствует ДХ=3,85 нм. Приведение 2 типов шкал абсцисс к единому масштабу в пределах заданного диапазона смещений Дх потребует дополнительных (избыточных) преобразований, не определяющих конечный результат.

Смещенный на Ду модельный спектр апобелка (A1) был обратно конвертирован кубическим сплайном к линейной шкале длин волн (240,0-320,0 нм, с шагом интерполирующей сетки — 0,2 нм, рис. 30, кривая 3). По сравнению с предыдущим спектром (рис. 30, кривая 2), текущий спектр выглядит графически несколько шире, с преимущественным уширением в длинноволновую область. Точка по оси ординат, для которой значение поглощения по шкале длин волн и волновых чисел эквивалентно, соответствует длине волны 259,6 нм (рис. 30).

Так как волновое число обратно пропорционально длине волны, то дифференцирование функции:

при с=1 приводит зависимость ДХ=(Х) к уравнению вида:

где a=Ax=AX, а b — коэффициент, связывающий волновое число и длину волны. Зависимость абсолютного значения AX=/(X), показывающая уширение смещенного по волновому числу спектра, представлена на рис. 30 (кривая 4).

Соответствующая спектру A1, полученная модель спектра поглощения гемовой составляющей (Si) изображена на рис. 30 (кривая 3), рис. 33 (кривая 1). Использование модельного спектра (A Д смещение для которого выполнялось по абсциссе v, позволило в большей степени минимизировать дефекты в спектре В1 относительно его предыдущей версии (рис. 30, кривая 2), где аргументом выступает X (традиционно использующаяся в УФ- и видимой спектрофотометрии).

Таким образом, использование шкалы абсцисс, прямо пропорциональной энергии переходов, является вполне оправданным.

Тем не менее, полностью устранить дефекты в спектре В1, возникшие в результате вычитания модельного спектра апобелка (A1) из спектра гемоглобина (С), не удалось.

Характер девиаций в спектре В1 указывает на источники происхождения этих артефактов, которые обусловлены, прежде всего, неоднородностью спектрального сдвига полос поглощения аминокислотных остатков в спектре белка (С) по их типу, положению и особенностям микроокружения относительно таковых для спектра A1. Это подтверждается тем, что наблюдаемые дефекты в спектре В1 коррелируют с полосами поглощения аминокислотных остатков как в модельном спектре апобелка (A0 и АД так и в спектре гемоглобина (С).

Ранее [41], с помощью второй производной нами были соотнесены все полосы (их пики) в спектре поглощения гемоглобина и его аддитивной модели спектра в исследуемом диапазоне длин волн (см. 3.2, рис. 20). Однако пиков поглощения простетических групп белка таким способом обнаружить не удалось (см. также 3.1).

Это позволяет устранить дефекты спектра В1 путем его сглаживания сплайнами (локальная интерполяция) или аппроксимирующими функциями (глобальная интерполяция, прежде всего, полиномами) без риска потери пиков

в,

Рис. 33. Модельный спектр поглощения гемовой компоненты, полученный аппроксимацией полиномом Чебышева

Обозначения: модельный спектр В\ (1) (какразность C~A\, после смещения апобелковой аддитивной модели по шкале V), аппроксимация В\ полиномом (2); s — молярный показатель поглощения

Примечание: протокол эксперимента — вариант «A»

поглощения гемовых групп или их существенного искажения. Для решения этой задачи могут быть использованы, например, фильтры Савицкого-Голея, Кайзера- Бесселя, ряды Фурье, а также непосредственно полиномы, лежащие, в том числе, в основе сплайнов Лагерра, Лежандра, Тейлора, Чебышева, Эрмита и др. [1, 2, 8, 9, 12, 24, 56, 148].

Критерием при подборе полинома (и его порядка (n), п. 10 алгоритма) являлся оптимум, при котором достигались следующие сбалансированные между собой результаты:

1) наименьшее значение суммы квадратов остатков (RSS, Residual Sum of Squares) в окрестностях минимумов спектра В1 (что позволяет использовать данные минимумы в качестве отправной точки при построении полинома);

2) высокая однородность распределения остатков в окрестностях пика поглощения для B1 (при этом достигается более полное соответствие максимума полинома ожидаемому пику поглощения);

3) высокая гладкость функции между глобальными экстремумами B1 (RSS стремится к максимуму) позволяет отфильтровать дефекты спектра B1.

Предпочтение отдавалось полиному с минимально возможным при этом используемым значением n.

В качестве интерполирующей функции был использован ортогональный полином Чебышева первого рода 10 порядка. Многочлены полинома были определены с помощью рекуррентных соотношений [13, 67]. Коэффициент достоверности аппроксимации к интерполируемому спектру составил при этом 99,98 %.

Следует отметить, что в предварительных вычислениях большинство сплайнов и полиномов различных типов и порядков в целом достаточно хорошо аппроксимируют спектр. Однако конструирование сплайнов под конкретную задачу требует несколько больше времени, чем подбор того или иного полинома. Кроме этого, полином позволяет представить спектр аналитически, в виде уравнения, коэффициенты которого приведены в табл. 9.

Таким образом, интерполяцией полиномом (рис. 33, кривая 2), получена модель спектра поглощения гемовой части (B) (рис. 34, кривая 2) в составе белка (рис. 34, кривая 1) с Tmax=269,2 нм (s=97163). Найденная полоса поглощения не противоречит данным, полученным ранее [152]. Вычитая спектр поглощения простетических групп (B) из спектра поглощения гемоглобина (С), получаем «комплементарную» к нему модель спектра поглощения апобелка (A) (рис. 34, кривая 3) с Хтш=278,4 нм (s=48669).

Таблица 9. Коэффициенты ортогонального полинома Чебышева первого рода 10 порядка для модели спектра поглощения гемовой компоненты в составе белка
Tn 0 1 2 3 4 5
f(Tn) +9,2E+04 -2,8E+04 + 1,3E+04 -3,2E+03 +1,4E+04 -5,1E+03
Tn 6 7 8 9 10
f(Tn) +3,5E+02 -6,2E+02 -2,7E+02 +7,7E+01 +5,4E+02

Примечание: Tn — порядок (номер) коэффициента многочлена, f(Tn) — значение коэффициента многочлена

Вычисленный нами модельный спектр апогемоглобина хорошо согласуется с известными литературными данными для белков (не содержащих хромофорных простетических групп в этом диапазоне), а также проферментов и апобелков (эу- и псевдоглобулины, альбумины: сывороточный и яичный, тиреоглобулин, лизоцим, трипсиноген, химотрипсиноген, апомиоглобин) [86, 90].

Относительный вклад в суммарное поглощение моделей спектров апобелковой и небелковой компонент представлен на рис. 35. Следует выделить некоторые длины волн: 269,2 нм (Xmax гемовой составляющей) — доля ее поглощения 68,6 %; 274,2 нм (kmax гемоглобина) — 66,6 %; 278,4 нм (Xmax апобелка) — 65,5 % и 280,8 нм (kmin гемовой компоненты) — 65,2 %.

Проинтегрировав спектры поглощения гемоглобина и модельного спектра гемовой компоненты на участке 240,0-320,0 нм, мы получили относительную долю поглощения небелковой составляющей — 78,8 %.

Корректность полученной модели спектра поглощения апобелковой компоненты также может быть подтверждена сравнением производных второго

в,

Рис. 34. Спектры поглощения гемоглобина, его апобелковой и небелковой компонент в диапазоне длин волн 240,0-320,0 нм

Обозначения: спектр поглощения гемоглобина (1), модельный спектр поглощения гемовой компоненты и апобелка (2 и 3, соответственно); е — молярный показатель поглощения

Примечание: отмеченные пики поглощения определены из

недифференцированных спектров; протокол эксперимента — вариант «A»

Рис. 35. Составляющая поглощения гемовой компоненты в диапазоне длин волн 240,0-320,0 нм

Обозначения: т, % — относительная доля поглощения

простетических групп в спектре гемоглобина

Примечание: протокол эксперимента — вариант «A»

Рис. 36. Вторые производные спектра поглощения гемоглобина и модели спектра поглощения апобелка в составе макромолекулы в диапазоне длин волн 240,0-300,0 нм

Обозначения: гемоглобин (1), модель апобелка (2); по оси ординат — вторая производная поглощения (d A)

Примечание: производные спектров поглощения нормированы по амплитуде; протокол эксперимента — вариант «A»

порядка: спектра апобелка (A) и гемоглобина (C) (рис. 36, [41]). В свою очередь, полученная производная модели спектра поглощения апобелка указывает на правильность выполненных вычислений для спектра поглощения простетических групп.

Таким образом, предложенный способ разложения УФ-спектра поглощения хромопротеидов на спектры светопоглощения простетических групп и апобелка опирается на аддитивные модели двух типов: 1) как суммы парциальных спектров поглощения аминокислот, формирующей модель апобелка, 2) как суммы неизвестных, но взаимосвязанных спектров поглощения апобелка и простетических групп, которая представляет собой известный спектр поглощения биополимера.

При разработке алгоритма разложения УФ-спектров поглощения белков большое внимание уделялось его универсальности. Так, в вырожденном случае, для простых белков вычисленная составляющая небелковой компоненты будет представлять собой линию, лежащую на оси абсцисс.

Полученные результаты вычислений составляющих компонент спектра поглощения гемоглобина могут быть в дальнейшем полезны при изучении закономерностей действия различных физико-химических факторов, в частности, УФ-излучения на данный гемопротеид [19].

<< | >>
Источник: Лавриненко Игорь Андреевич. РАЗРЕШЕНИЕ, ИДЕНТИФИКАЦИЯ И АНАЛИЗ ПЕРЕКРЫВАЮЩИХСЯ ПОЛОС ПОГЛОЩЕНИЯ ХРОМОФОРОВ НЕКОТОРЫХ ПРОСТЫХ И СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ В ДИАПАЗОНЕ ДЛИН ВОЛН 240-320 НМ. 2015

Еще по теме 4.1 Разработка способа разложения УФ-спектров поглощения хромопротеидов на составляющие светопоглощения апобелковой и небелковой компонент:

  1. ВВЕДЕНИЕ
  2. 4.1 Разработка способа разложения УФ-спектров поглощения хромопротеидов на составляющие светопоглощения апобелковой и небелковой компонент