<<

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Алберг Дж. Теория сплайнов и ее приложения / Дж. Алберг, В. Нильсон, Дж. Уолш. — М. : Мир, 1972. — 316 с.

1. Алгоритмы: построение и анализ / Т. X. Кормен [и др.]. — М. : Вильяме, 2005.

— 1296 с.

2. Аналитическая химия. Физические и физико-химические методы анализа / [под. ред. О. М. Петрухина]. — М. : Химия, 2001. — 496 с.

3. Артюхов В. Г. Гемопротеиды: закономерности фотохимических

превращений в условиях различного микроокружения / В. Г. Артюхов. — Воронеж : Изд-во Воронеж. ун-та, 1995. — 280 с.

4. Артюхов В. Г. Оптические методы исследования биологических систем и объектов: Учеб. пособие / В. Г. Артюхов, М. С. Бутурлакин, В. П. Шмелев. — Воронеж : Изд-во Воронеж, ун-та, 1980. — 116 с.

5. Афанасьев В. Г. Проблема целостности в философии и биологии / В. Г. Афанасьев. — М. : Мысль, 1964. — 416 с.

6. Барановский В. И. Квантовая механика и квантовая химия / В. И. Барановский. — М. : Академия, 2008. — 384 с.

7. Бейтмен Г. Высшие трансцендентные функции / Г. Бейтмен, А. Эрдейи : В 3 т. — М. : Наука, 1974. — Т. 2. — 296 с.

8. Берштейн И. Я. Спектрофотометрический анализ в органической химии / И. Я. Берштейн, Ю. Л. Каминский. — Л. : Химия, 1986. — 200 с.

9. Блюменфельд Л. А. Решаемые и нерешаемые проблемы биологической физики / Л. А. Блюменфельд. — М. : УРСС., 2002. — 157 с.

10. Браун Т. Химия — в центре наук / Т. Браун, Г.Ю.Лемей : В 2 ч. — М. : Мир, 1983. — Ч. 2. — 520 с.

11. Василенко В. А. Сплайн-функции: теория, алгоритмы, программы / В. А. Василенко. — Новосибирск : Наука, 1983. — 156 с.

12. Васильев Н. Многочлены Чебышева и рекуррентные соотношения / Н.

Васильев, А. Зелевинский // Квант. — 1982. — № 1. — С. 12-19.

13. Вашанов Г. А. Роль субъединичных контактов в проявлении гемоглобином структурно-функциональных свойств в условиях различного микроокружения : автореферат дис. ... д-ра биол. наук / Г.

А. Вашанов. — Воронеж, 2004. — 46 с.

14. Вейсблут М. Физика гемоглобина / М. Вейсблут // Структура и связь. М. : Мир, 1969. — С. 11-74.

15. Вовна В. И. Электронная структура органических соединений по данным фотоэлектронной спектроскопии / В. И. Вовна. — М. : Наука, 1991. — 247 с.

16. Волькенштейн М. В. Биофизика / М. В. Волькенштейн. — 2-е изд., перераб. и доп. — М. : Наука, 1988 .— 591 с.

17. Волькенштейн М. В. Молекулярная биофизика / М. В. Волькенштейн. — М. : Наука, 1975. — 616 с.

18. Гемоглобин человека в условиях воздействия различных физико­химических агентов / В. Г. Артюхов [и др.]. — Воронеж : ИПЦ Воронеж. гос. ун-та, 2013. — 364 с.

19. Грей Г. Электроны и химическая связь / Г. Грей. — М. : Мир, 1967. — 233 с.

20. Гуринович Г. П. Спектроскопия порфиринов / Г. П. Гуринович, А. Н. Севченко, К. Н. Соловьев // Успехи физ. наук. — 1963. — Т. 79, № 2. — С. 173-234.

21. Давыдова М. Е. Стабильность и каталитические свойства глюкозооксидазы из Penicillium funiculosum G-15 / М. Е. Давыдова [и др.]. — Вестн. Моск. ун-та. Сер. : Химия. — 2002. — Т. 43, № 6. — С. 366-370.

22. Демченко А. П. Ультрафиолетовая спектрофотометрия и структура белков / А. П. Демченко. — Киев : Наук. думка, 1981. — 208 с.

23. Дзядык В. К. Введение в теорию равномерного приближения функций полиномами / В. К. Дзядык. — М. : Наука, 1977. — 512 с.

24. Зайдель А. Н. Спектроскопия вакуумного ультрафиолета / А. Н. Зайдель,

Е. Я. Шрейдер. — М. : Наука, 1967. — 470 с.

25. Зубова Н. Н. Спектральные и физико-химические свойства зеленого (GFP) и красного (drFP583) флуоресцирующих белков / Н. Н. Зубова, А. Ю. Булавина, А. П. Савицкий // Успехи биол. химии. — 2003. — Т. 43. — С. 163-224.

26. Иржак Л. И. Гемоглобины и их свойства / Л. И. Иржак. — М. : Наука, 1975. — 240 с.

27. Кантор Ч. Биофизическая химия / Ч. Кантор, П. Шиммел : В 3 т. — М. : Мир, 1984. — Т. 2. — 496 с.

28. Квантовая механика. Сборник рекомендуемых терминов, вып. 104 / [под ред. Н. П. Клепикова].

— М. : Наука, 1985. — 32 с.

29. Квантовая электроника. Сборник рекомендуемых терминов, вып. 75 / [под ред. М. Е. Жаботинского]. — М. : Наука, 1968. — 50 с.

30. Кишкун А. Клиническая лабораторная диагностика / А. Кишкун // М. : ГЭОТАР-Медиа. — 2010.— 976 с.

31. Клар Э. Полициклические углеводороды / Э. Клар. : в 2 т. — М. : Химия, 1971. — Т. 1. — 442 с.

32. Кон В. Электронная структура вещества — волновые функции и функционалы плотности / В. Кон // Успехи физических наук. — 2002. — Т. 172, № 3. — С. 336-348.

33. Конев C. B. Фотобиология / C. B. Конев, И. Д. Волотовский. — Минск : Изд-во БГУ, 1979. — 384 с.

34. Конев С. В. Электронно-возбужденные состояния полимеров / С. В. Конев; Лаб. биофизики и изотопов АН БССР. — Минск. : Наука и техника, 1965. — 185 с.

35. Коржуев П. А. Гемоглобин. Сравнительная физиология и биохимия / П. А. Коржуев. — М. : Наука, 1964. — 288 с.

36. Корольков Д. В. Основы неорганической химии / Д. В. Корольков — М. : Просвещение, 1982. — 271 с.

Коттон Ф. А. Основы неорганической химии / Ф. А. Коттон, Дж.

Уилкинсон. — М. : Мир, 1979. — 678 с.

39. Кукушкин А. К. Задачи по квантовой химии и строению молекул / А. К. Кукушкин— М. : Изд-во Моск. ун-та, 1987. — 156 с.

40. Курс общей химии / [под ред. Н. В. Коровина]. — М. : Высш. шк., 1990. — 446 с.

41. Лавриненко И. А. Анализ вклада хромофоров боковых групп аминокислот в спектр поглощения гемоглобина / И. А. Лавриненко, Г. А. Вашанов, М. К. Рубан // Журнал прикладной спектроскопии. — 2013. — Т. 80, № 6. — С. 907-913.

42. Ладик Я. Квантовая биохимия для химиков и биологов / Я. Ладик. — М. : Мир, 1975. — 256 с.

43. Лакин Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. — М. : Высш. школа, 1990. — 351 с.

44. Ландау Л. Д. Квантовая механика (нерелятивистская теория) / Л. Д. Ландау, Е. М. Лифшиц. — М. : Физматлит, 2004. — 800 с.

45. Математический энциклопедический словарь / [под. ред. Ю. В. Прохорова]. — М. : Сов. энциклопедия, 1988. — 847 с.

46. Мейсон С. Ф. Электронные спектры поглощения гетероциклических соединений / С.

Ф. Мейсон // Физические методы в химии гетероциклических соединений. — Л. : Химия, 1966. — С. 319-397.

47. Минкин В. И. Теория строения молекул / В. И. Минкин, Б. Я. Симкин, Р. М. Миняев. — Ростов на Дону : «Феникс», 1997 — 560 с.

48. Мосур Е. Ю. Спектрофотометрический метод определения содержания основных производных гемоглобина : дис. ... канд. физ.-мат. наук / Е. Ю. Мосур. — Омск, 2007. — 118 с.

49. Неврюева Н. В.Определение некоторых биологически-активных веществ, основанное на эффекте сенсибилизированной флуоресценции в организованных средах : автореф. дис. ... канд. хим. наук / Н. В. Неврюева. — M., 2008. — 22 с.

50. Оганесян Э. Т. Химия: Краткий словарь / Э. Т. Оганесян. — Ростов на Дону : «Феникс», 2002. — 512 с.

51. Олигомерные белки: структурно-функциональные модификации и роль субъединичных контактов / В. Г. Артюхов [и др.]. — Воронеж : Изд-во Воронеж. ун-та, 1997. — 264 с.

52. Основы биохимии /А. Уайт [и др.]. : в 3 т. — М. : Мир, 1981. — Т. 1. — 535 с.

53. Пчелинцев Н. А. Новый метод спектрофотометрического определения каталитической активности поперечно сшитых агрегатов пенициллинацилазы / Н. А. Пчелинцев, М. И. Юшко, В. К. Швядас // Биохимия. — 2006. — Т. 71, №. 3. — С. 396-401.

54. Рабек Я. Экспериментальные методы в химии полимеров / Я. Рабек. : в 2 ч. — М. : Мир, 1983. — Ч. 1. — 384 с.

55. Рифкинд Д. М. Гемоглобин и миоглобин / Д. М. Рифкинд // Неорганическая биохимия / [под ред. Г. Эйхгорна]. : В 2 т. — М. : Мир,

1978. — Т. 2. — С. 256-338.

56. Роженко А. И. Теория и алгоритмы вариационной сплайн-аппроксимации : дис. ... д-ра физ.-мат. наук / А. И. Роженко. — Новосибирск, 2003. — 231 с.

57. Рубан М. К. Структурно-функциональные модификации нитрозилированного гемоглобина, индуцированные оксигенацией / М. К. Рубан, Г. А. Вашанов, И. А. Лавриненко // Вестн. Воронежского гос. ун-та. Сер. : Химия. Биология. Фармация. — 2010. — № 1. — С. 56-61.

58. Соловьев К. Н. Спектроскопия порфиринов: колебательные состояния / К.

Н. Соловьев [и др.]. — Минск : Наука и техника, 1985. — 415 с.

59. Сравнительный квантовохимический анализ электронной структуры валентных областей кластерных моделей активных центров цитохромов f и с / Т. А. Романова [и др.]. // Журнал структурной химии. — 2004. — Т. 45, № 2. — С. 199-206.

60. Страйер Л. Биохимия / Л. Страйер : в 3 т. — М. : Мир, 1984. — Т. 1. — 232 с.

61. Стусь Л. К. Осцилляция форм гемоглобина в процессе хранения крови / Л. К. Стусь, Е. Д. Розанова // Биофизика. — 1992. — Т. 37, вып. 2. — С. 387-

62. Успехи органической химии / [под ред. И. Л. Кнунянца] : в 5 т. — М. : Мир, 1968. — Т. 1. — 316 с.

63. Физическая оптика. Сборник рекомендуемых терминов, вып. 79 / [под ред. Ф. А. Королева]. — М. : Наука, 1970. — 51 с.

64. Финкельштейн А. В. Физика белка: Курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями / А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын.

— М. : Книжный Дом «Университет», 2002. — 491 с.

65. Фирма «Синтакон». — URL: http://www.syntacon.spb.ru/ (дата обращения: 23.01.2014).

66. Фудзинага С. Метод молекулярных орбиталей / С. Фудзинага. — М. : Мир, 1983. — 462 с.

67. Хованский А. Г. Полиномы Чебышёва и их обращения / А. Г. Хованский // Математическое просвещение. — 2013. — № 17. — С. 93-106.

68. Чарный А. М. Патофизиология гипоксических состояний / А. М. Чарный.

— М. : Медгиз. — 1961. — 343 с.

69. Электронная спектроскопия / К. Зигбан [и др.]. — М. : Мир, 1971. — 493 с.

70. Abramson J. The structure of the ubiquinol oxidase from Escherichia coli and its ubiquinone binding site / J. Abramson [et al.]. // Nature Structural & Molecular Biology. — 2000. — Vol. 7, N 10. — P. 910-917.

71. Aloy P. Structural systems biology: modelling protein interactions / P. Aloy, R. B. Russell / /Nature Reviews Molecular Cell Biology. — 2006. — Vol. 7, N 3.

— P. 188-197.

72. Ankner J. F. Neutron scattering techniques and applications in structural biology / J. F. Ankner [et al.]. // Current Protocols in Protein Science.

— 2013. — P. 1716.1-1716.34.

73. Argos P. A sequence motif in many polymerases / P. Argos // Nucleic Acids Research. — 1988. — Vol. 16, N 21. — P. 9909-9916.

74. Arnold K. The SWISS-MODEL workspace: a web-based environment for protein structure homology modelling / K. Arnold [et al.]. // Bioinformatics. —

2006. — Vol. 22, N 2. — P. 195-201.

75. Baker D. Protein structure prediction and structural genomics / D. Baker, A. Sali // Science. — 2001. — Vol. 294, N 5540. — P. 93-96.

76. Berova N. Circular dichroism: Principles and applications / N. Berova, K. Nakanishi, R. W. Woody. — New York: Wiley-VCH, 2000. — 912 p.

77. Bookchin R. M. Structure of hemoglobin A Ic: Nature of the N-terminal p chain blocking group / R. M. Bookchin, P. M. Gallop // Biochemical and biophysical research communications. — 1968. — Vol. 32, N 1. — P. 86-93.

78. Brooks C. L. Advances in Chemical Physics, Proteins: A Theoretical Perspective of Dynamics, Structure, and Thermodynamics / C. L. Brooks, M. Karplus, B. M. Pettitt. — New York: John Wiley & Sons, 1990. — Vol. 71. — 259 p.

79. Butler P. H. Point group symmetry applications: methods and tables/ P. H. Butler. — Berlin Heidelberg : Springer Science & Business Media, 2012. — 576 p.

80. Carrion-Vazquez M. Mechanical design of proteins studied by single-molecule force spectroscopy and protein engineering / M. Carrion-Vazquez [et al.]. // Progress in biophysics and molecular biology. — 2000. — Vol. 74, N 1. — P. 63-91.

81. Cassoly R. Conformation, co-operativity and ligand binding in human hemoglobin / R. Cassoly, Q. H. Gibson // J. Mol. Biol. — 1975. — Vol. 91. — P. 301-313.

82. Chapman H. N. Femtosecond X-ray protein nanocrystallography / H. N. Chapman [et al.]. // Nature. — 2010. — Vol. 470. — P. 73-77.

83. Chi E. Y. Physical stability of proteins in aqueous solution: mechanism and driving forces in nonnative protein aggregation / E. Y. Chi [et al.]. // Pharmaceutical research. — 2003. — Vol. 20, N 9. — P. 1325-1336.

84. Congreve M. Keynote review: Structural biology and drug discovery / M. Congreve, C. W. Murray, T. L. Blundell // Drug discovery today. — 2005. — Vol. 10, N. 13. — P. 895-907.

85. Cordone L. Optical absorption spectra of deoxy- and oxyhemoglobin in the temperature range 300—20 K: Relation with protein dynamics / L. Cordone [et al.]. // Biophysical Chemistry. — 1986. — Vol. 24, N 3. — P. 259-275.

86. Coulter C. B. The structure of the ultraviolet absorption spectra of certain proteins and amino acids / C. B. Coulter, F. M. Stone, E. A. Kabat // J. Gen. Physiol. — 1936. — Vol. 19, N 5. — P. 739-752.

87. Csizmadia I. G. Non-empirical LCAO-MO-SCF-CI calculations on organic molecules with Gaussian type functions / I. G. Csizmadia, M. C. Harrison, B. T. Sutcliffe // Theoretica chimica acta. — 1966. — Vol. 6, N 3. — P. 217-239.

88. Drabkin D. L. Spectrophotometric studies: I. Spectrophotometric constants for common hemoglobin derivatives in human, dog, and rabbit blood / D. L. Drabkin, J. H. Austin // J. Biol. Chem. — 1932. — Vol. 98. — P. 719-733.

89. Dudik J. M. UV resonance Raman studies of acetone, acetamide, and N- methylacetamide: models for the peptide bond / J. M. Dudik, C. R. Johnson, S.

A. Asher // The Journal of Physical Chemistry. — 1985. — Vol. 89, N 18. — P. 3805-3814.

90. Edelhoch H. Spectroscopic determination of tryptophan and tyrosine in proteins / H. Edelhoch // Biochemistry. — 1967. — Vol. 6, N 7. — P. 1948-1954.

91. Fan J. S. Solution structure and dynamics of human hemoglobin in the carbonmonoxy form / J. S. Fan [et al.]. // Biochemistry. — 2013. — Vol. 52, N 34. — P. 5809-5820.

92. Flurry R. L. Symmetry Groups : Theory and Chemical Applications / R. L. Flurry. — Upper Saddle River, New Jersey : Prentice-Hall, 1980. — 384 p.

93. Formamide as the model compound for photodissociation studies of the peptide bond / M. Eckert-Maksic [et al.]. // Kinetics and Dynamics. — Springer Netherlands, 2010. — P. 77-106.

94. Frishman D. Knowledge-based protein secondary structure assignment / D. Frishman, P. Argos // Proteins: structure, function, and genetics. — 1995. — Vol. 23, N 4. — P. 566-579.

95. Garda S. V. Dynamics of Soft Matter / S. V. Garda, S. H. Chen (ed.), Alba- C.

Simionesco. — Berlin Heidelberg : Springer, 2012. — 450 p.

96. Garnier J. Analysis of the accuracy and implications of simple methods for predicting the secondary structure of globular proteins / J. Garnier, D. J. Osguthorpe, B. Robson // Journal of molecular biology. — 1978. — Vol. 120, N 1. — P. 97-120.

97. Goldstein R. A. Protein tertiary structure recognition using optimized Hamiltonians with local interactions / R. A. Goldstein, Z. A. Luthey-Schulten, P. G. Wolynes // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 1992. - Vol. 89, N 19. — P. 9029-9033.

98. Gouterman M. Spectra of porphyrins / M. Gouterman // Journal of Molecular Spectroscopy. — 1961. — Vol. 6. — P. 138-163.

99. Gratzer W. B. Ultraviolet absorption spectra of polypeptides. — In: Poly-a- amino acids / W. B. Gratzer W. B. — New York.: Marcel Dekker, 1967. — P.

— 177-238.

100. Greenfield N. J. Using circular dichroism spectra to estimate protein secondary structure / N. J. Greenfield // Nature protocols. — 2006. — Vol. 1, N 6. — P. 2876-2890.

101. Gross E. K. U. Density functional theory / E. K. U. Gross, R. M. Dreizler (ed.).

— Berlin Heidelberg : Springer Science & Business Media, 2013. — 676 p.

102. Hatada K. NMR Spectroscopy of Polymers / K. Hatada, T. Kitayama. — Berlin Heidelberg : Springer, 2004. — 228 p.

103. Haynie D. T. Superdomains in the protein structure hierarchy: The case of PTP - C2 / D. T. Haynie, B. Xue // Protein Science. — 2015. — Vol. 24, N 5.

— P. 874-882.

104. Henrick K. PQS: a protein quaternary structure file server / K. Henrick, J. M. Thornton // Trends in biochemical sciences. — 1998. — Vol. 23, N 9. — P. 358-361.

105. Hodgman T. C. The elucidation of protein function by sequence motif analysis / T. C. Hodgman // Computer applications in the biosciences: CABIOS. — 1989.

— Vol. 5, N 1. — P. 1-13.

106. Hooper A. B. Heme P460 of hydroxylamine oxidoreductase of Nitrosomonas / A. B. Hooper [et al.]. // European Journal of Biochemistry. — 1983. — Vol. 134, N 1. — P. 83-87.

107. Ishizawa F. A Study on the Spectrophotometric Determination of Carboxyhemoglobin in Blood — Isobestic Point Method. / F. Ishizawa // Jap. J. legal Med. —1981. — Vol. 35, N 3. — P. 191-200.

108. Janin J. Protein-protein interaction and quaternary structure / J. Janin, R. P. Bahadur, P. Chakrabarti // Quarterly reviews of biophysics. — 2008. — Vol. 41, N 02. — P. 133-180.

109. Jones D. T. A new approach to protein fold recognition / D. T. Jones, W. R. Taylort, J. M. Thornton // Nature. — 1992. — Vol. 358. — P. 86-89.

110. Jones D. T. Protein secondary structure prediction based on position-specific scoring matrices / D. T. Jones // Journal of molecular biology. — 1999. — Vol. 292, N 2. — P. 195-202.

111. Kadish K. M. Handbook of porphyrin science: With Applications to Chemistry, Physics, Materials Science, Engineering, Biology and Medicine:: Supramolecular Chemistry / K. M. Kadish, K. M. Smith, R. Guilard : In 35 Vol. — Singapore : World Scientific, 2010. — Vol. 1. — 600 p.

112. Kadish K. M. Handbook of porphyrin science: With Applications to Chemistry, Physics, Materials Science, Engineering, Biology and Medicine: Synthesis and Coordination Chemistry / K. M. Kadish, K. M. Smith, R. Guilard : In 35 Vol. — Singapore : World Scientific, 2010. — Vol. 2. — 408 p.

113. Kadish K. M. Handbook of porphyrin science: With Applications to Chemistry, Physics, Materials Science, Engineering, Biology and Medicine: Synthetic Methodology / K. M. Kadish, K. M. Smith, R. Guilard : In 35 Vol. — Singapore : World Scientific, 2010. — Vol. 3. — 576 p.

114. Kadish K. M. Handbook of porphyrin science: With Applications to Chemistry, Physics, Materials Science, Engineering, Biology and Medicine: Phototherapy, Radioimmunotherapy and Imaging / K. M. Kadish, K. M. Smith, R. Guilard : In 35 Vol. — Singapore : World Scientific, 2010. — Vol. 4. — 488 p.

115. Kadish K. M. Handbook of porphyrin science: With Applications to Chemistry, Physics, Materials Science, Engineering, Biology and Medicine: Heme Proteins / K. M. Kadish, K. M. Smith, R. Guilard : In 35 Vol. — Singapore : World Scientific, 2010. — Vol. 5. — 368 p.

116. Karplus M. How does a protein fold? / M. Karplus // Nature. — 1994. — Vol. 369. — P. 248-251.

117. Kelley W. L. Protein sequence motif / W. L. Kelley, S. J. Landry // Virology. — 1993. — Vol. 61. — P. 405-410.

118. Klotz I. M. Quaternary structure of proteins / I. M. Klotz, N. R. Langebman, D. W. Dahnall // Annual review of biochemistry. — 1970. — Vol. 39, N 1. — P. 25-62.

119. Kraus P. M. Observation of laser-induced electronic structure in oriented polyatomic molecules / P. M. Kraus [et al.]. // Nature communications. — 2015.

— Vol. 6. — P. 1-8.

120. Kuhlman B. Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy /

B. Kuhlman [et al.]. // Science. — 2003. — Vol. 302, N 5649. — P. 1364-1368.

121. Kuntz I. D. Calculation of protein tertiary structure / I. D. Kuntz [et al.]. // Journal of molecular biology. — 1976. — Vol. 106, N 4. — P. 983-994.

122. Ladik J. Energy Band Structure of Proteins / J. Ladik // Nature. — 1964. — Vol. 202. — P. 1208-1209.

123. Lazaridis T. Thermodynamics of protein folding: a microscopic view/ T. Lazaridis, M. Karplus // Biophysical chemistry. — 2002. — Vol. 100, N 1. — P. 367-395.

124. McQuarrie D. A. Physical chemistry: a molecular approach / D. A. McQuarrie,

J. D. Simon. — Sausalito, CA : University science books, 1997. — 1360 p.

125. Metzker M. L. Sequencing technologies — the next generation / M. L. Metzker.

— Nature Reviews. Genetics. — 2010. — Vol. 11, N 1. — P. 31-46.

126. Michel B. Spectroscopic analysis of the interaction between cytochrome c and cytochrome c oxidase / B. Michel, H. R. Bosshard // J. Biol. Chem. — 1984. — Vol. 259, N 16. — P. 10085-10091.

127. Mono J. On the nature of allosteric transition: a plausible mode / J. Mono, J. Wyman, J. P. Changeux // J. Mol. Biol. — 1965. — Vol. 12, N 1. — P. 88-118.

128. Mulliken R. S. Electronic population analysis on LCAO-MO molecular wave functions. I / R. S. Mulliken // The Journal of Chemical Physics. — 1955. — Vol. 23, N 10. — P. 1833-1840.

129. Nakano H. Change in the UV-VIS Absorbance of Amino Acids as a Result of Femtosecond Laser Irradiation / H. Nakano [et al.]. // Journal of Laser Micro/Nanoengineering. — 2007. — Vol. 2, N. 1. — P. 100-102.

130. Noble J. E. Quantitation of protein / J. E. Noble, M. J. A. Bailey // Methods in enzymology. — 2009. — Vol. 463. — P. 73-95.

131. Oie T. Quantum chemical studies of a model for peptide bond formation: formation of formamide and water from ammonia and formic acid / T. Oie [et al.]. // Journal of the American Chemical Society. — 1982. — Vol. 104, N 23. — P. 6169-6174.

132. Parson W. W. Modern Optical Spectroscopy, With Exercises and Examples from Biophysics and Biochemistry / W. W. Parson. — Berlin Heidelberg : Springer, 2009 — 530 p.

133. Paul K. G. The splitting with silver salts of the cysteine-porphyrin bonds in cytochrome c / K. G. Paul [et al.]. // Acta chem. scand. — 1950. — Vol. 4. — P. 239-244.

134. Perrakis A. Automated protein model building combined with iterative structure refinement / A. Perrakis, R. Morris, V. S. Lamzin // Nature Structural & Molecular Biology. — 1999. —Vol. 6, N 5. — P. 458-463.

135. Perutz M. F. Identification of residues responsible for the alkaline Bohr effect in haemoglobin / M. F. Perutz [et al.]. // Nature. — 1969. — Vol. 222, N 5200. — P. 1240-1243.

136. Perutz M. F. Mechanism of denaturation of haemoglobin by alkali / M. F. Perutz // J. Mol. Biol. — 1965. — Vol. 13. — P. 646.

137. Perutz M. F. Regulation of oxygen affinity of haemoglobin: influence of structure of the globin on the haem-iron / M. F. Perutz // Ann. Rev. Biochem. —

1979. — Vol. 48. — P. 327-386.

138. Perntz M. F. Stereochemistry of cooperative effects in haemoglobin / M. F. Perntz // Nature. — 1970. — Vol. 228, N 5273. — P. 726-734.

139. Perutz M. F. Structure of hemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis / M. F. Perutz [et al.]. // Nature. — 1960. — Vol. 185. — P. 416-422.

140. Philipp D. M. Mixed ab initio QM/MM modeling using frozen orbitals and tests with alanine dipeptide and tetrapeptide / D. M. Philipp, R. A. Friesner // Journal of computational chemistry. — 1999. — Vol. 20, N. 14. — P. 1468-1494.

141. Pople J. A. Molecular orbital theory of the electronic structure of organic compounds. I. Substituent effects and dipole moments / J. A. Pople, M. Gordon // Journal of the American Chemical Society. — 1967. — Vol. 89, N 17. — P. 4253-4261.

142. Qian N. Predicting the secondary structure of globular proteins using neural network models / N. Qian, T. J. Sejnowski // Journal of molecular biology. — 1988. — Vol. 202, N 4. — P. 865-884.

143. Qin W. Spectrophotometric Studies on the Interaction of Carboxyazo I-Tb (III) Complex with Protein and Its Application / W. Qin [et al.]. // Chinese Journal of Analytical Chemistry. — 2005. — Vol. 33, N 8. — P. 1175-1178

144. RCSB Protein Data Bank. — URL: http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do (дата обращения: 04.10.2014).

145. Richards F. M. Identification of structural motifs from protein coordinate data: Secondary structure and first-level supersecondary structure / F. M. Richards, C. E. Kundrot // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. — 1988. - Vol. 3, N 2. — P. 71-84.

146. Rosenheck K. The far ultraviolet absorption spectra of polypeptide and protein solutions and their dependence on conformation / K. Rosenheck, P. Doty // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1961. — Vol. 47, N 11. — P. 1775-1785.

147. Russell R. B. Multiple protein sequence alignment from tertiary structure comparison: assignment of global and residue confidence levels / R. B. Russell, G. J. Barton // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. — 1992. — Vol. 14, N 2. — P. 309-323.

148. Savitzky A. Smoothing and differentiation of data by simplified least squares procedures / A. Savitzky, M. J. E. Golay //Analytical chemistry. — 1964. — Vol. 36, N 8. — P. 1627-1639.

149. Schlafer H. L. Basic principles of ligand field theory / H. L. Schlafer, G. Gliemann. — London, New York : John Wiley & Sons, 1969. — 535 p.

150. Schuler B. Single-molecule spectroscopy of protein folding dynamics — expanding scope and timescales / B. Schuler, H. Hofmann // Current opinion in structural biology. — 2013. - Vol. 23, N 1. — P. 36-47.

151. SCOP: Structural Classification of Proteins. — URL: http://scop.mrc- lmb.cam.ac.uk/scop/ (дата обращения: 04.09.2014).

152. Shepherd M. A new class of [2Fe-2S]-cluster-containing protoporphyrin (IX) ferrochelatases / M. Shepherd, T. Dailey, H. Dailey // Biochem. J. — 2006. - Vol. 397. — P. 47-52.

153. Singer K. Studies on Abnormal Hemoglobins / K. Singer, A. I. Chernoff, L. Singer // Blood. — 1951. — V. 6, N. 5. — P. 413-428.

154. Skoog D. Fundamentals of analytical chemistry / D. Skoog [et al.]. — Belmont: Brooks/Cole Cengage Learning, 2013. — 1072 p.

155. Sreerama N. Estimation of protein secondary structure from circular dichroism spectra: comparison of CONTIN, SELCON, and CDSSTR methods with an expanded reference set / N. Sreerama, R. W. Woody // Analytical biochemistry. — 2000. - Vol. 287, N 2. — P. 252-260.

156. Steinbrecher T. QM and QM/MM simulations of proteins / T. Steinbrecher, M. Elstner // Biomolecular Simulations. — Humana Press, 2013. — P. 91-124.

157. Stranneby D. Digital signal processing and applications / D. Stranneby, W. Walker. — Oxford: Elsevier, 2004. — 368 p.

158. Structural Classification of Proteins 2. — URL: http://scop2.mrc-lmb.cam.ac.uk/ (дата обращения: 05.09.2014).

159. Suard M. Sur les etats electroniques des proteines / M. Suard, G. Berthier, B. Pullman // Biochimica et biophysica acta. — 1961. — Vol. 52, N 2. — P. 254­265.

160. Suzuki S. Metal coordination and mechanism of multicopper nitrite reductase /

S. Suzuki, K. Kataoka, K. Yamaguchi // Accounts of chemical research. —

2000. — Vol. 33, N 10. — P. 728-735.

161. Svergun D. I. Determination of domain structure of proteins from X-ray solution scattering / D. I. Svergun, M. V. Petoukhov, M. H. J. Koch // Biophysical J. —

2001. — Vol. 80, N 6. — P. 2946-2953.

162. Taylor W. R. Protein structural domain identification / W. R. Taylor // Protein Engineering. — 1999. — Vol. 12, N 3. — P. 203-216.

163. Tsai C. S. Biomacromolecules: Introduction to structure, function and informatics / C. S. Tsai. — New Jersey : Wiley-Liss, 2006. — 768 p.

164. Tsukihara T. The low-spin heme of cytochrome c oxidase as the driving element of the proton-pumping process / T. Tsukihara [et al.]. // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2003. — Vol. 100, N 26. — P. 15304-15309.

165. Universal Protein Resource (UniProt). — URL: http://www.uniprot.org/ (дата обращения: 12.02.2014).

166. Wang J. H. Synthetic biochemical models / J. H. Wang // Accounts of Chemical Research. — 1970. — Vol. 3, N 3. — P. 90-97.

167. Weber C. Spectroscopic analysis of the cytochrome c oxidase-cytochrome c complex: circular dichroism and magnetic circular dichroism measurements reveal change of cytochrome c heme geometry imposed by complex formation /

C. Weber, B. Michel, H. R. Bosshard // Proc. Natl. Acad. Sci. (USA). — 1987. — Vol. 84, N 19. — P. 6687-6691.

168. Wieland T. The world of peptides: a brief history of peptide chemistry / T. Wieland, M. Bodanszky. — Berlin Heidelberg : Springer Science & Business Media, 2012 — 298 p.

169. Yasuhide S. Siroheme as an active catalyst in sulfite reduction / S. Yasuhide, N. Sogawa, M. Ishimoto // Journal of biochemistry. — 1981. — Vol. 90, N 5. — P.

1487-1492.

170. Zijlstra W. G. Absorption spectra of human fetal and adult oxyhemoglobin, de­oxyhemoglobin, carboxyhemoglobin, and methemoglobin / W. G. Zijlstra, A. Buursma, W. P. Meeuwsen-Van der Roest // Clinical chemistry. — 1991. — Vol. 37, N 9. — P. 1633-1638.

171. Zijlstra W. G. Visible and near infrared absorption spectra of human and animal haemoglobin: determination and application / W. G. Zijlstra, A. Buursma, O. W. van Assendelft (ed.). — Utrecht: VSP Publishing, 2000. — 368 p.

172. Zwart A. Recommendations for reference method for haemoglobinometry in human blood (ICSH standard 1995) and specifications for international haemiglobinocyanide standard (4th edition) / A. Zwart [et al.]. // J. Clin. Pathol. — 1996. — Vol. 49, N 4. — P. 271-274.

<< |
Источник: Лавриненко Игорь Андреевич. РАЗРЕШЕНИЕ, ИДЕНТИФИКАЦИЯ И АНАЛИЗ ПЕРЕКРЫВАЮЩИХСЯ ПОЛОС ПОГЛОЩЕНИЯ ХРОМОФОРОВ НЕКОТОРЫХ ПРОСТЫХ И СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ В ДИАПАЗОНЕ ДЛИН ВОЛН 240-320 НМ. 2015

Еще по теме СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ:

  1. 9.3. Список литературы
  2. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 1.
  3. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  4. Список литературы
  5. Список литературы  
  6. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  7. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  8. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  9. Список литературы
  10. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ И ЭЛЕКТРОННЫХ РЕСУРСОВ
  11. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  12. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  13. Список литературы
  14. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  15. Список литературы
  16. Список литературы
  17. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  18. Список литературы
  19. Список литературы