<<
>>

ВЫВОДЫ

Вторые производные спектров поглощения белков — трипсина, альбумина, гемоглобина и каталазы, содержат пики полос поглощения, которые расположены в областях, обозначенных нами номерами от 1 до 20: №1 (240,8­242,2 нм ), №2 (242,2-243,8 нм), №3 (244,0-245,4 нм), №4 (245,4-247,0 нм), №5 (247,6-248,8 нм), №6 (249,6-250,8 нм), №7 (252,0-252,2 нм), №8 (252,8-253,6 нм); №9 (254,2-255,6 нм), №10 (258,4-258,8 нм), №11 (261,2-261,8 нм), №12 (264,4­

265,0 нм), №13 (268,0-268,6 нм), №14 (270,6-271,8 нм), №15 (272,8-274,0 нм), №16 (274,6-277,2 нм), №17 (278,0-280,2 нм), №18 (279,2-282,4 нм), №19 (283,2­

286,0 нм) и №20 (289,6-291,6 нм).

1. Пики во второй производной спектров поглощения белков в областях с

3 по 13 обусловлены боковыми группами фенилаланина, 2 — главным образом фенилаланина и несущественно тирозина, 1 — по всей вероятности,

фенилаланина и отчасти тирозина. Ненадежно разрешенный пик в области под номером 14, вероятно, — плохо выраженная суперпозиция поглощения тирозина и фенилаланина. Пики областей 15-20 определяются, главным образом, комбинациями экстремумов тирозина и триптофана.

2. Высокая чувствительность боковой группы тирозина к параметрам своего микроокружения, наряду с интерферирующим эффектом ее спектра со спектром триптофана во вторых производных, лабилизирует положения результирующих пиков в областях 15-19, а области 17-18 при этом становятся перекрывающимися.

3. Моделирование спектров поглощения гемоглобина путем рекомбинации белковой и небелковой составляющих оксиформ A и F показало высокую аддитивность в системе «апобелок—простетические группы».

4. Изменения в моделях спектров поглощения апобелка производных гемоглобина коррелируют с изменениями положения атома железа относительно порфиринового кольца простетических групп.

5. Лигандирование гемового железа приводит к изменению спектров поглощения тирозиновых аминокислотных остатков в молекуле гембелка.

6. Относительная интегральная доля поглощения небелковой части макромолекулы для гемоглобина A и F в диапазоне длин волн 240-320 нм превышает 70 % (НЬа02 — 77,5 %, НЬаСО — 77,9 %, НЬа — 75,7 %, MtHbA — 73,7 % и HbrO2 — 74,3 %).

7. В модельных недифференцированных спектрах светопоглощения простетических групп окси- и карбоксигемоглобина обнаруживается полоса, обозначенная как «-а» с Xmax=269,2 нм (HbAO2), 266,4 нм (HbACO) и 268,6 нм (HbFO2).

8. В дифференцированных модельных спектрах простетических групп положения выявленных полос поглощения «-а» и «-р» приходятся на длины волн: для HbAO2 — 268,0 и 289,2 нм; HbACO — 266,6 и 291,4 нм; HbA — 263,2 и

290,0 нм; MtHbA — 267,8 и 290,6 нм и HbFO2 — 267,6 и 288,2 нм соответственно.

9. Предложена схема расположения пиков полос поглощения электронных переходов, отвечающих за спектральные свойства белковых макромолекул.

<< | >>
Источник: Лавриненко Игорь Андреевич. РАЗРЕШЕНИЕ, ИДЕНТИФИКАЦИЯ И АНАЛИЗ ПЕРЕКРЫВАЮЩИХСЯ ПОЛОС ПОГЛОЩЕНИЯ ХРОМОФОРОВ НЕКОТОРЫХ ПРОСТЫХ И СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ В ДИАПАЗОНЕ ДЛИН ВОЛН 240-320 НМ. 2015

Еще по теме ВЫВОДЫ:

  1. Глава 9. Конструктивные и неконструктивные выводы
  2. Выводы по второй главе диссертации
  3. п. итоги и выводы
  4. основные выводы
  5. 1.4 Выводы и классификация способов использования соломы
  6. ВЫВОДЫ
  7. ВЫВОДЫ
  8. ВЫВОДЫ
  9. ВЫВОДЫ
  10. Выводы
  11. ВЫВОДЫ ПО ГЛАВЕ II
  12. ВЫВОДЫ