<<
>>

ЛЕКЦИЯ 4 ВОДОСВЯЗЫВАЮЩАЯ СПОСОБНОСТЬ МЯСА

  В составе большинства видов мясного сырья и мясопродуктов количественно-преобладающим компонентом является вода - ее содержание составляет от 25 до 80%.

В связи с данным обстоятельством, так как практические технологии ориентированы в основном на получение высокого и устойчивого выхода готовой продукции, принципиально важное значение имеет понимание механизма связывания воды в гомогенизированных и цельномышечных мясных системах.

Показатель водосвязывающей способности, т. е. способность мяса связывать (ВСС) и удерживать (ВУС) воду оказывает непосредственное влияние на следующие параметры: реологические характеристики (вязкость, липкость, адгезия, когезия) мясных систем; органолептические (сочность, консистенция, внешний вид) и структурно-механические (пластичность, напряжение среза, деформационные изменения) показатели готовой продукции; вероятность дестабилизации мясной системы (при термообработке, хранении), в результате чего появляются рыхлая структура, бульонные отеки, морщинистость и т. д.; величину выхода готовой продукции, связанного с экономическими показателями работы производства; степень устойчивости сырья и готовой продукции при хранении ит. д.

Согласно принятой в физической химии классификации, различают химическую, физико-химическую и физико-механическую формы связи воды с материалом. Химическая форма связи воды - органически связанная вода, входящая в щелевые области белка или в состав химических гидратов. С ней ассоциируется вода монослоев вокруг гидрофильных групп неводного компонента и часть воды, образующей несколько слоев вокруг ионов и ионных групп, после монослоя. Данный тип воды связан наиболее прочно.

Физико-химическую форму связи имеет адсорбционно- и осмотически связанная вода, а также иммобилизованная жидкость.

Физико-механическая связь характерна для воды макро- и микрокапилляров, воды смачивания, пор.

Таким образом, формы связи воды в различных объектах и материалах, а также соотношение прочно- и слабосвязанной воды может существенно различаться в зависимости от их состава, условий технологической обработки и многих других факторов.

Применительно к пищевым продуктам термины «связывание воды», «гидратация», «водопоглощение» чаще всего используют для характеристики общей способности удерживать воду гидрофильными веществами и структурными элементами, т. е. общепринятые показатели - водосвязывающая (ВСС) и водоудерживающая (ВУС) способность - отражают в основном микроскопический (макроструктурный), а не молекулярный уровень явлений, связанных с поглощением воды.

Степень и прочность связывания воды в сложных пищевых системах зависит от ряда факторов: природы неводных компонентов (в первую очередь структуро- образователей - белков и полисахаридов), их концентрации, особенностей структуры; состояния морфологической структуры сырья (целые клеточные или гомогенизированные элементы мяса); условий среды (pH, солевой состав, температура) и т. д. Приоритетная роль в удерживании воды в мясных системах

принадлежит белкам. Белковые вещества, входящие в состав мяса, подразделяются на нерастворимые, растворимые и ограниченно растворимые.

В частности, миозин - миофибриллярный белок, ограниченно гидратируется без растворения, образует вязкие растворы, имеет ККГ (критическая концентрация гелеобразования) 0,3%, солерастворимый (при содержании поваренной соли в количестве 6-7%), кальцийзави- симый (агрегирует и выпадает в осадок при концентрации ионов Са++ 0,001 М). Актин - водорастворимый белок, чувствителен к изменениям pH и ионного состава среды. Актомиозин - комплексный белок, в основном проявляет свойства, аналогичные миозину; гидрофильная способность зависит от концентрации АТФ, солей кальция, магния, фосфорной кислоты; при содержании АТФ, равном 0,4%, и в присутствии триполифосфата натрия комплекс полностью диссоциирует. Миоген - глобулярный соле- и водорастворимый белок, ККГ = = 20-30%.

Глобулин-Х - глобулярный, нерастворимый в воде белок, растворяется в растворах нейтральных солей щелочных металлов низкой концентрации. Коллаген - соединительнотканный белок, нерастворим в воде и растворах нейтральных солей, в воде набухает, особенно при pH 5-7, многократно (в 3 раза) увеличиваясь в объеме. Выдержка коллагена в слабых растворах кислот и щелочей повышает степень его гидратации. Эластин - фибриллярный белок, нерастворим в воде и других растворителях, химически очень устойчив, гидрофильные свойства практического значения не имеют.

Все эти белки в разной степени участвуют в связывании воды мясной системой, так как существенно различаются по количественному содержанию в ней, структуре, составу, растворимости и т. д.

Так как в состав мяса в основном входят мышечная, соединительная и жировая ткани, именно первым двум и принадлежит функция связывания воды, причем, безусловно, решающая роль в формировании ВСС принадлежит белкам мышечной ткани. Мышечная ткань содержит до 75% воды, большая часть которой (около 90%) находится в мышечных волокнах, остальная - в межклеточном пространстве. В структуре волокна вода также распределена неравномерно, в саркоплазме ее меньше, в миофибриллах больше. По этой причине уровень ВСС мышечной ткани в первую очередь зависит от наличия и состояния миофибриллярных белков - миозина, актина и актомиозина, которые, имея разнообразные полярные группы внутри и на поверхности полипептидных цепей, способны взаимодействовать с диполями воды.

К полярным группам (так называемым гидрофильным центрам) относятся заряженные (-NH3+, -СОО-) и незаряженные (-ОН, -SH, -NH) группы боковых цепей, пептидные группы главных цепей (-NH-CO-).

Вследствие наличия электростатического поля у гидрофильных центров диполи воды ориентируются вокруг них, формируя адсорб- ционно связанную воду. В зависимости от величины заряда гидрофильные центры могут ориентировать от 2 до 4 диполей воды.

Адсорбционно связанную воду, в свою очередь, подразделяют на два типа: вода, связанная с заряженными группами - ионная адсорбция; связанная с незаряженными группами - молекулярная адсорбция.

При адсорбции диполей первый слой связывается наиболее прочно, образуя гидратную воду, не отделяемую при прессовании, высушивании и даже сублимации.

Количество последующих слоев может достигать нескольких десятков, образуя сольватную оболочку вокруг молекул белковых веществ и гидрофильных гидроколлоидов. Особо следует отметить, что прочность удерживания диполей воды в слоях падает по мере удаления от гидрофильного центра, и в последних слоях молекулы воды могут переходить из наружного слоя в гидратный и наоборот, образуя так называемый диффузионный слой. В технологической практике этот факт имеет существенное значение: изменяя величину pH, либо температуру мясной системы, можно удержать большую часть воды диффузного слоя и таким образом повысить выход готового изделия за счет уменьшения потери воды при термической обработке.

Адсорбционно связанная вода по своим свойствам отличается от свободной; большая ее часть достаточно прочно связана с гидрофильными центрами, она имеет уменьшенную молекулярную подвижность, способствует диспергированию частиц, пластификации системы. Наличие адсорбционно связанной воды в основном свойственно коллоидным системам коагуляционного типа. Для этих же систем характерно связывание воды путем иммобилизации ее в структурированном матриксе, т. е. в ячейках сформированного мак- ромолекулярного пространственного каркаса. В частности, гели животных и растительных структурообразователей (желатина, крахмала, каррагинана и др.) способны адсорбционно связывать значительные количества воды. Количество воды, связываемой путем молекулярной адсорбции в мясном сырье, практически стабильно, но доля ионной воды постоянно варьирует в зависимости от изменяющегося количества гидрофильных центров.

В свою очередь на количество гидрофильных центров в белке влияют следующие факторы:

1. Природа и структурные особенности молекулы белка. В частности, у глобулярных белков пептидные связи и гидрофильные группы находятся на поверхности глобулы, и способность их взаимодействия с водой в основном зависит от величины поверхностного заряда и степени дисперсности.

Фибриллярные белки имеют поперечные водородные, солевые, пептидные и дисульфидные связи, образующие объемную полимолекулярную структуру. Гидрофильные центры располагаются как на поверхности их молекул, так и внутри них, в связи с чем при набухании фибриллярных белков и интенсивном оводнении прочность водородных и солевых связей между полипептидными це

почками снижается, и пространственный матрикс может разрушиться. Таким образом, решая, сколько воды следует добавить в мясную систему без ухудшения ее структурно-механических свойств (рыхлая консистенция, бульонный отек и т. д.), следует в первую очередь ориентироваться на количественное содержание мышечных белков и учитывать значение их ККГ (критической концентрации гелеобразо- вания). Повышенное содержание соединительной ткани и жира в составе сырья, а также длительное его хранение в замороженном виде приводит к снижению доли адсорбционно связанной воды.

2. Величина pH среды. Значение данного показателя в формировании требуемого уровня ВСС мясопродуктов неизмеримо возросло, особенно в последние 15-20 лет, в связи с нестабильностью свойств мясного сырья, поступающего на переработку.

Как известно, белковые вещества в водной среде проявляют свойства многовалентных амфотерных электролитов, в связи с чем характер их взаимодействия с водой зависит от активной реакции среды. Величина pH, характеризующая уровень ионизирования аминогрупп белковой молекулы, предопределяет соотношение заряженных и незаряженных групп, что, в свою очередь, влияет на количество гидрофильных центров, уровень их зарядности и, соответственно, на величину ВСС (рис. 4.1).


гис. 4.1. Влияние pH на уровень ВСС и область технологического использования мясного сырья

Минимальная гидратация имеет место, когда число групп одного заряда в белковой молекуле становится равным числу групп противоположного заряда, т.

е. когда суммарный заряд равен нулю и наступает изоэлектрическое состояние белка - изоэлектрическая точка. При этом кислотные и основные группировки белковых молекул взаимоблокируются, и функцию гидрофильных групп выполняет лишь незначительная часть полярных групп таких аминокислот, как цистин, серин, митионин, тирозин, оксипролин и триптофан.

Для каждого вида белка, входящего в состав мяса, характерна своя собственная изоэлектрическая точка: миозин - 5,1-5,4; актин - 4,7; гло- булин-Х - 5,2; миоген - 6,5; гемоглобин - 6,7; фибриноген - 6,4; коллаген - 6,3-6,7; сывороточный альбумин - 4,6. Однако, принимая во внимание количественное преобладание миофибриллярных белков и значение их функционально-технологических свойств, в практике ориентируются на интервал pH 5,2-5,4, соответствующий изоэлектрической точке мышечных белков.

Данный показатель имеет принципиально важное значение, так как в настоящее время отечественной мясной промышленности приходится иметь дело большей частью с нестандартным по технологическим характеристикам сырьем, в частности, мясом с аномальным развитием процессов автолиза. Характерные кривые изменения pH в мясном сырье после убоя и при последующей выдержке (рис. 4.2) показывают, что отклонения в значениях pH в мясе с признаками DFD и PSE могут достигать весьма существенных величин, что, безусловно, будет отражаться на функционально-технологических свойствах сырья и качестве готовой продукции.

Рис. 4.2. Изменения pH в мясе с различным развитием процессов автолиза

Необходимо также отметить, что в последние годы зарегистрировано появление (наряду с DFD и PSE) сырья с признаками RSE (red soft exudative), имитирующего цвет нормального мяса, но имеющего фактически все негативные свойства мяса с признаками PSE. Как следует из данных, приведенных в табл. 2.1 лекции 2, характер автолиза существенно влияет как на степень удерживаемое™ сырьем воды, так и на другие важные показатели (скорость посола, органолептические показатели, устойчивость при хранении и т. п).

Необходимо иметь в виду, что в процессе длительного низкотемпературного хранения имеет место изменение значений величины pH у мясного сырья (сдвиг pH к изоэлектрической точке на 0,08- 0,10 через каждый месяц хранения), что, естественно, приводит к снижению гидрофильных свойств белков.

Учитывая вышеизложенное, для получения гарантированного технологического результата (стабильное качество, высокий выход) следует: проводить идентификацию сырья (NOR, DFD, PSE, RSE) по уровню pH; оценивать потенциальную возможность применения сырья в конкретной рецептуре и технологии мясных изделий; в случае необходимости проводить направленное изменение pH сырья либо мясной системы в целом путем введения регуляторов кислотности или препаратов с высокими уровнями pH и буферной емкости.

В этом плане наиболее доступными и эффективными средствами являются пищевые фосфаты, особенно смеси кислых, нейтральных и щелочных фосфатов.

Щелочные и нейтральные пищевые фосфаты (в рекомендуемых дозировках) смещают pH среды от изоэлектрической точки в щелочную сторону (в среднем на 0,2-0,3), вызывают диссоциацию акто- миозинового комплекса, повышают набухаемость и растворимость миозина, связывают ионы двухвалентных металлов (Са , Mg++, Мп++), блокирующих доступ воды к полярным группам белка, увеличивают ионную силу системы и создают буферную емкость. В результате повышается количественное содержание гидрофильных центров и их электрический заряд, что приводит к увеличению скорости и прочности связывания воды. Фосфаты действуют как синергисты поваренной соли, которая, как известно, также повышает степень растворимости белков, хотя и несколько сдвигает pH среды (на 0,1-0,2) в кислую сторону.

Особенно эффективно использование фосфатов при переработке размороженного мяса длительного низкотемпературного хранения, тощего сырья, мяса с аномальным развитием автолиза. Диапазон pH у пищевых фосфатов, используемых в технологии мясопродуктов, составляет от 6,0 до 9,2.

<< | >>
Источник: Рогов И.А. и др.. Биотехнология мяса и мясопродуктов: курс лекций. 2009

Еще по теме ЛЕКЦИЯ 4 ВОДОСВЯЗЫВАЮЩАЯ СПОСОБНОСТЬ МЯСА:

  1. Технологическое значение автолитических изменений мяса.
  2. ЛЕКЦИЯ 3 ОСОБЕННОСТИ ТЕХНОЛОГИЧЕСКОГО ИСПОЛЬЗОВАНИЯ ПАРНОГО МЯСА
  3. ЛЕКЦИЯ 4 ВОДОСВЯЗЫВАЮЩАЯ СПОСОБНОСТЬ МЯСА
  4. ЛЕКЦИЯ 5 НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ПРОЦЕССА ПРИГОТОВЛЕНИЯ МЯСНЫХ ЭМУЛЬСИЙ
  5. ЛЕКЦИЯ 6 ТЕХНИКО-ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ ПРИГОТОВЛЕНИЯ МЯСНЫХ ЭМУЛЬСИЙ
  6. ЛЕКЦИЯ 7 ОСОБЕННОСТИ СОВРЕМЕННЫХ СПОСОБОВ ПОЛУЧЕНИЯ МЯСНЫХЭМУЛЬСИЙ
  7. ЛЕКЦИЯ 8 БЕЛКОВО-ЖИРОВЫЕ И БЕЛКОВОКОЛЛАГЕНОВЫЕ ЭМУЛЬСИИ
  8. ЛЕКЦИЯ 14 ПИЩЕВЫЕ ГИДРОКОЛЛОИДЫ