<<
>>

Ферменты.

  Ферменты– это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции. По химическому строению они являются простыми или сложными белками.

В молоке, полученном при нормальных условиях от здорового животного, содержится около 100 ферментов различного происхождения.

В молоке имеются нативные (истинные) ферменты, попадающие в него в процессе молокообразования из секреторных клеток молочной железы или непосредственно поступающие из крови. Кроме нативных, в молоке содержатся микробные ферменты, поступающие в него вследствие инфицирования молочной железы или жизнедеятельности микроорганизмов, попадающих в молоко из воздуха, с доильной аппаратуры, емкостей для хранения и с рук в процессе получения, хранения и транспортирования.

Ферменты имеют большое практическое значение. Так, на их действии основано производство кисломолочных продуктов и сыров. Многие ферменты вызывают глубокие изменения составных частей молока во время выработки и хранения молочных продуктов, что может привести к снижению их пищевой ценности и возникновению пороков. Кроме того, по активности некоторых ферментов можно судить о санитарно-гигиеническом состоянии сырого молока или эффективности его пастеризации.

Редуктаза. Редуктаза накапливается в молоке при размножении в нем бактерий, с увеличением количества бактерий активность редуктазы возрастает. На предприятиях молочной промышленности с помощью редуктазной пробы устанавливают общую бактериальную обсемененность молока.

Пероксидаза. Является нативным ферментом, бактериями не выделяется. Она окисляет с помощью пероксида водорода различные полифенолы и ароматические амины. Инактивируется при температуре около 80 °С без выдержки. Реакцией на пероксидазу контролируют эффективность высокотемпературной пастеризации          (ГОСТ 3623). Технологического значения пероксидаза не имеет.

Каталаза– фермент, способствующий разложению пероксида водорода.

Нативная каталаза переходит в молоко из клеток молочной железы, фермент также вырабатывают содержащиеся в молоке бактерии и лейкоциты. Количество каталазы в молоке непостоянно. В молозиве и в молоке, полученном от больных животных или бактериально загрязненном, ее количество резко увеличивается. Поэтому определение активности каталазы используют как метод обнаружения анормального молока и выявления его обсемененности психротрофной и гнилостной микрофлорой.

Липаза. Катализирует расщепление жиров. В молоке содержится нативная и микробная липаза. Ферменты связаны главным образом с казеином и иммуноглобулинами (плазменная липаза), и лишь небольшая часть адсорбирована оболочками жировых шариков (мембранная липаза).

В результате охлаждения, перекачивания, гомогенизации молока происходит перераспределение липазы с белков на оболочку шарика жира. При этом наступает гидролиз жира, выделяются низкомолекулярные жирные кислоты (масляная, капроновая и др.), и молоко прогоркает.

Микробные липазы обладают высокой активностью, по сравнению с нативными они более термостабильны, разрушаются при температуре 85–90 °С (нативные– 74–80 °С).

Фосфатаза. Катализирует гидролиз эфиров фосфорной кислоты, этот фермент попадает в молоко из клеток молочной железы. В свежем молоке обнаружены щелочная и кислая фосфатазы.

Щелочная фосфатаза молока чувствительна к повышенной температуре. Температуры, вызывающие тепловую денатурацию щелочной фосфатазы, сопоставимы с температурами, вызывающими денатурацию белков клеток патогенной микрофлоры молока при пастеризации (63 °С в течение 30 мин, 72 °С в течение 15 с и 80 °С без выдержки). Кислая фосфатаза термостабильна. Высокая чувствительность щелочной фосфатазы к нагреванию положена в основу метода контроля эффективности пастеризации молока и сливок (фосфатазная проба, ГОСТ 3623).

Лактаза катализирует гидролиз лактозы с образованием глюкозы и галактозы, которые, в свою очередь, распадаются впоследствии на более простые соединения: кислоты, спирт, углекислый газ и др. Этот процесс является основополагающим при производстве кисломолочных продуктов и сыров. В молоке находится лактаза микробного происхождения. Действие лактазы оптимально при температуре 40 ?С.

Лизоцим– очень важный фермент, обнаруженный в молоке, он катализирует гидролиз полисахаридных цепей клеточной оболочки бактерий, что приводит к их гибели. Таким образом лизоцим обеспечивает бактерицидные свойства свежевыдоенного молока. Молочнокислые бактерии менее чувствительны к действию лизоцима, чем микроорганизмы, неблагоприятные в санитарном отношении.

<< | >>
Источник: Т.Н.ЕВСТИГНЕЕВА, А.А. БРУСЕНЦЕВ, Л.А. ЗАБОДАЛОВА. ОСНОВНЫЕ ПРИНЦИПЫ ПЕРЕРАБОТКИ СЫРЬЯ РАСТИТЕЛЬНОГО, ЖИВОТНОГО, МИКРОБИОЛОГИЧЕСКОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ И РЫБЫ Учебное пособие. 2009

Еще по теме Ферменты.:

  1. 2.3 Теория ферментативного гидролиза растительного сырья 2.3.1 Активность и субстратная специфичность ферментов как катализаторов
  2. 2.3.3 Амилолитические ферменты и механизм их действия [20-26]
  3. 2.3.4. Целлюлолитические ферменты и механизм их действия [22-30]
  4. 3.3.6. Лигнинлитические ферменты [4,20-30]
  5. 3.3.2.Биоконверсия растительного сырья ферментами
  6. 3.3.4.Биоконверсия растительного сырья ферментами и микроорганизмами
  7. Механизмы адаптации бактерийк высокому содержанию солей
  8. Характеристика веществ неалиментарного характера
  9. ДНК И МУТАЦИИ
  10. ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ И ПИЩЕВАЯ ,              ЦЕННОСТЬ МЯСА
  11. Глава 2. Использование нанотехнологий в пищевой промышленности
  12. Примеры биотехнологических производств
  13. Строение, свойства ферментов и их классификация
  14. Факторы, влияющие на скорость биохимических процессов
  15. Источники ферментов и понятие о ферментных препаратах
  16. Роль ферментов при производстве и хранении пищевых продуктов
  17. 1.10. ТЕХНОЛОГИЯ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ
  18. Получение ферментных препаратов